Chemische Bindungen
Vorlesung I : Grundlagen der Zellbiologie
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- Kovalente Bindung
- Ionenbindung
- Wasserstoffbrückenbindung
- Hydrophobe Wechselwirkung
- Van-der-Waals-Kräfte
Bindungsenergie absteigend von oben nach unten
Was zählt zu den Makromolekülen?
Proteine
Kohlenhydrate
Lipide
Nukleinsäuren
Polymere und einzige Ausnahme
Entstehen durch Verbindungen von kleinen Einheiten (Monomere)
Ausnahme: LIPIDE
Wasser
- flüssig, kann Wasserstoffbrücken eingehen
- polar, zieht Elektronen an sich an
- Hohe Wärmekapazität & Verdampfungswärme
- Dichteanomalie (Eis hat weniger Dichte, schwimmt oben)
- Kohäsion (Bierglaswölbung), Adhäsion, Oberflächenspannung
- pH von 7
- Puffer sorgen für rel konstanten pH Wert
pH-Wert
- negativ dekadischer Logarithmus an H+ Ionen
also H+ = 10^7 mol/l
4 Hauptfunktionen von Kohlenhydraten
1. Transportable und speicherbare Energiequelle
2. Extrazelluläre Strukturkomponente (Cellulose bei Pflanzen) (Stabilität)
3. Ausgangsgerüst für andere Biomoleküle
4. Signal- oder Erkennungsstrukturen (Antigen)
4 Klassen der Kohlenhydrate
1. Monosachharide/Einfachzucker: Glucose, Fructose, Galactose
2. Disaccharide/Zweifachzucker: Saccharose, Trehalose, Maltose, Cellobiose
3. Oligosaccharide/Mehrfachzucker: Glykane
4. Polysaccharde/Vielfachzucker: Glykane (Stärke, Cellulose, Glykogen)
Stärke
- Glukose-Polymer, besteht aus Amylose und Amylopektin
- Nachweis durch Lugolsche Lösung
- Gut als Energiespeicher, da osmotisch unproblematisch
Glykogen
- kommt in der Leber und in Muskeln vor
- Speichersaccharid bei Bakterien, Pilzen & Tieren
- Verzweigungsgrad 1:14 (sehr verzweigt)
Cellulose
- aus beta-Glukose, bildet Mikrofibrillen, verleiht Zellwand Stabilität -> Linear
Reduzierende Zucker
- in Lösung freie Aldehylgruppe, die in der Fehlingschen Probe oxidiert erden kann
- Glucose und Galactose
Lipide
- Fette und fettähnliche Substanzen
- Fette, Öle, Phospholipide, Glykolipide, Cutin, Suberin, Wachse, Steroide
- Keine Makromoleküle da keine Polymere!
- höher reduzierte Form des Kohlenstoffs
Welches sind die energiereichsten Makromoleküle?
Lipide
Hauptfunktionen der Lipide
- Energiereserve (Fette und Öle)
- Strukturbausteine der Biomembran (Phospholipide)
- Lichtenergiesammler (Carotenoide)
- Regulatorische Funktion (Steroide, modifizierte Fettsäuren)
- Polster, Wärmeisolation
- Elektrische Isolation (Nervenzellen)
- Wasserabstoßend (hydrophob)
Unterschied gesättigte / ungesättigte Fettsäuren
- gesättigt: Fettsäuren ohne Doppelbindung
- ungesättigt: Knicke in der Kohlenstoffkette (Doppelbindungen normalerweise cis: "Knick"), höhere Unordnung, deshalb niedrigerer Schmelzpunkt! i.d.R. bei RT flüssig
Phospholipide
- auch Glycerolipide (polare): modifizierte Triacylgylcerine
- 2 Fettsäurereste, aber drittes C-Atom des Glycerins bindet eine weitere polare Gruppe
- hydrophile UND hydrophobe Komponente (Bilayer) (Doppellipidmembran)
Fette und Öle
- mehr als doppelte an Energie als Kohlenhydrate, daher Hauptenergiespeicher der Tiere
- tierische Fette meist fest, da gesättigt und langkettig
Carotinoide
- Lichtabsorbierende Pigmente bei Pfl. und Tieren
- Photosynthese (beta-Carotin) und im Sehvorgang beteiligt (Vit. A aus beta-Carotin)
Steroide
- 4 verbundene C-H-Ringe + weitere Reste
- stabilisieren Phospholipide in Membranen (nur bei Eukaryoten)
- dienen als Hormone
- Bassinosteroide sind Pflanzenhormone
Wachse
- Lipide
- schützen Pflanzen vor Wasserverlust und Pathogenen
- Hält Haare und Federn von Tieren geschmeidig
- hydrophob, bei RT formbar
- Grundstruktur: Esterbindung zwischen gesättigter langer Fettsäure und gesättigtem langen Alkohol
Funktionen der Proteine
- vielfältige Funktionen wie:
- Struktur (Collagen)
- Transport,
- Stoffwechsel (Enzyme)
- Signale
- Speicher
- Bewegung
Proteine
bei den meisten Organismen >50% des Trockengewichts
- Polymere aus Aminosäuren (20 verschiedene)
- Organismen haben mehrere 1000 verschiedene Proteine
Aminosäuren
- funktionelle Gruppen: Carnoxyl und Aminogruppe
- + H-Atom und eine Seitenkette
- Zentrales C-Atom ist asymmetrisch
- Enantiomere! D- und L- Aminosäuren
Struktur der Proteine
- Aminosäuren durch Peptidbindungen verbunden
- Polypeptide aus 100-3000 AS
- Primärstruktur: Sequenz der AS
- Sekundärstruktur: alpha-helix und beta-Faltblatt
- Tertiärstruktur: Faltung der Sek-Struktur
- Quartärstruktur: Zsmlagerung mehrerer Proteine
Was schirmt Proteine gegen unewünschte Kontakte ab?
- Chaperone; sorgen für korrekte Faltung
Wie assemblieren sich Proteine?
- meist spontane richtige Zusammenlagerung
- manche Komplexe benötigen Assemblierungsfaktoren für korrekten Aufbau
Was ist die Funktion von Enzymen? Wie führen sie dies aus?
- katalysieren (beschleunigen/treiben an) biochemische Reaktionen ohne verbraucht zu werden
- erniedrigen die Aktivierungsenergie (Energieschwelle), in dem die Substrate räumlich eng zusammengebracht werden und miteinander reagieren können
Prosthetische Gruppen
- organische nicht-protein-Moleküle, die dauerhaft an Enzym gebunden sind (Hämgruppe vom Hämoglobin)
Anorganische Kofaktoren
- Metallionen, die permanent an bestimmte Enzyme gebunden sind (Zink an ADH, Kupfer, Mg2+, Plastocyanin)
Kosubstrate
sind nicht dauerhaft an Enzym gebunden, Übergang zu Substrat fließend (ATP)