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Vorlesung I : Grundlagen der Zellbiologie

30 cards

Chemische Bindungen

- Kovalente Bindung

- Ionenbindung

- Wasserstoffbrückenbindung

- Hydrophobe Wechselwirkung

- Van-der-Waals-Kräfte 

 

Bindungsenergie absteigend von oben nach unten

Was zählt zu den Makromolekülen?

Proteine

Kohlenhydrate

Lipide 

Nukleinsäuren

Polymere und einzige Ausnahme

Entstehen durch Verbindungen von kleinen Einheiten (Monomere)

Ausnahme: LIPIDE

Wasser

- flüssig, kann Wasserstoffbrücken eingehen

- polar, zieht Elektronen an sich an 

- Hohe Wärmekapazität & Verdampfungswärme

- Dichteanomalie (Eis hat weniger Dichte, schwimmt oben) 

- Kohäsion (Bierglaswölbung), Adhäsion, Oberflächenspannung

- pH von 7

- Puffer sorgen für rel konstanten pH Wert 

pH-Wert

- negativ dekadischer Logarithmus an H+ Ionen

also H+ = 10^7 mol/l

4 Hauptfunktionen von Kohlenhydraten

1. Transportable und speicherbare Energiequelle

2. Extrazelluläre Strukturkomponente (Cellulose bei Pflanzen) (Stabilität)

3. Ausgangsgerüst für andere Biomoleküle

4. Signal- oder Erkennungsstrukturen (Antigen)

4 Klassen der Kohlenhydrate

1. Monosachharide/Einfachzucker: Glucose, Fructose, Galactose

2. Disaccharide/Zweifachzucker: Saccharose, Trehalose, Maltose, Cellobiose

3. Oligosaccharide/Mehrfachzucker: Glykane

4. Polysaccharde/Vielfachzucker: Glykane (Stärke, Cellulose, Glykogen)

Stärke

- Glukose-Polymer, besteht aus Amylose und Amylopektin

- Nachweis durch Lugolsche Lösung

- Gut als Energiespeicher, da osmotisch unproblematisch

Glykogen

- kommt in der Leber und in Muskeln vor

- Speichersaccharid bei Bakterien, Pilzen & Tieren

- Verzweigungsgrad 1:14 (sehr verzweigt)

 

Cellulose

- aus beta-Glukose, bildet Mikrofibrillen, verleiht Zellwand Stabilität -> Linear

Reduzierende Zucker

- in Lösung freie Aldehylgruppe, die in der Fehlingschen Probe oxidiert erden kann

- Glucose und Galactose

Lipide

- Fette und fettähnliche Substanzen

- Fette, Öle, Phospholipide, Glykolipide, Cutin, Suberin, Wachse, Steroide

- Keine Makromoleküle da keine Polymere! 

- höher reduzierte Form des Kohlenstoffs

Welches sind die energiereichsten Makromoleküle?

Lipide 

Hauptfunktionen der Lipide

- Energiereserve (Fette und Öle)

- Strukturbausteine der Biomembran (Phospholipide)

- Lichtenergiesammler (Carotenoide) 

- Regulatorische Funktion (Steroide, modifizierte Fettsäuren)

- Polster, Wärmeisolation

- Elektrische Isolation (Nervenzellen)

- Wasserabstoßend (hydrophob)

Unterschied gesättigte / ungesättigte Fettsäuren

- gesättigt: Fettsäuren ohne Doppelbindung

- ungesättigt: Knicke in der Kohlenstoffkette (Doppelbindungen normalerweise cis: "Knick"), höhere Unordnung, deshalb niedrigerer Schmelzpunkt! i.d.R. bei RT flüssig

Phospholipide

- auch Glycerolipide (polare): modifizierte Triacylgylcerine

- 2 Fettsäurereste, aber drittes C-Atom des Glycerins bindet eine weitere polare Gruppe

- hydrophile UND hydrophobe Komponente (Bilayer) (Doppellipidmembran)

Fette und Öle

- mehr als doppelte an Energie als Kohlenhydrate, daher Hauptenergiespeicher der Tiere

- tierische Fette meist fest, da gesättigt und langkettig 

Carotinoide

- Lichtabsorbierende Pigmente bei Pfl. und Tieren

- Photosynthese (beta-Carotin) und im Sehvorgang beteiligt (Vit. A aus beta-Carotin)

Steroide

- 4 verbundene C-H-Ringe + weitere Reste

- stabilisieren Phospholipide in Membranen (nur bei Eukaryoten)

- dienen als Hormone

- Bassinosteroide sind Pflanzenhormone

Wachse

- Lipide

- schützen Pflanzen vor Wasserverlust und Pathogenen

- Hält Haare und Federn von Tieren geschmeidig

- hydrophob, bei RT formbar

- Grundstruktur: Esterbindung zwischen gesättigter langer Fettsäure und gesättigtem langen Alkohol

Funktionen der Proteine

- vielfältige Funktionen wie:

- Struktur (Collagen)

- Transport,

- Stoffwechsel (Enzyme)

- Signale

- Speicher

- Bewegung

Proteine

bei den meisten Organismen >50% des Trockengewichts

- Polymere aus Aminosäuren (20 verschiedene)

- Organismen haben mehrere 1000 verschiedene Proteine 

 

Aminosäuren

- funktionelle Gruppen: Carnoxyl und Aminogruppe

- + H-Atom und eine Seitenkette

- Zentrales C-Atom ist asymmetrisch

- Enantiomere! D- und L- Aminosäuren

 

Struktur der Proteine

- Aminosäuren durch Peptidbindungen verbunden

- Polypeptide aus 100-3000 AS

- Primärstruktur: Sequenz der AS

- Sekundärstruktur: alpha-helix und beta-Faltblatt

- Tertiärstruktur: Faltung der Sek-Struktur

- Quartärstruktur: Zsmlagerung mehrerer Proteine

Was schirmt Proteine gegen unewünschte Kontakte ab?

- Chaperone; sorgen für korrekte Faltung

Wie assemblieren sich Proteine?

- meist spontane richtige Zusammenlagerung

- manche Komplexe benötigen Assemblierungsfaktoren für korrekten Aufbau

Was ist die Funktion von Enzymen? Wie führen sie dies aus?

- katalysieren (beschleunigen/treiben an) biochemische Reaktionen ohne verbraucht zu werden

- erniedrigen die Aktivierungsenergie (Energieschwelle), in dem die Substrate räumlich eng zusammengebracht werden und miteinander reagieren können

Prosthetische Gruppen

- organische nicht-protein-Moleküle, die dauerhaft an Enzym gebunden sind (Hämgruppe vom Hämoglobin)

Anorganische Kofaktoren

- Metallionen, die permanent an bestimmte Enzyme gebunden sind (Zink an ADH, Kupfer, Mg2+, Plastocyanin)

Kosubstrate

sind nicht dauerhaft an Enzym gebunden, Übergang zu Substrat fließend (ATP)

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