bestehen aus zwei funktionellen Gruppen: einer Aminogruppe (H₂N) und einer Carboxylgruppe (COOH)
kommen in zwei isometrische Formen (wie rechte und linke Hand) vor = L- (H₂N links) und D-Form (NH₂ rechts) -> L-Form ist deutlich häufiger (in Zellen produziert und in Proteine eingebaut)
verbunden durch Peptidbindungen (chemisch = Amidbindung)
N-Terminus
= Amino-Terminus -> Ende der Aminosäurenkette mit
C-Terminus
= Carboxylterminus
Met
Methionin = Start-Aminosäure für alle Proteine in der Translation, unpolare Aminosäure
Ser
Serin Polare Aminosäure mit OH-Gruppe -> kann phosphoriliert werden
Thr
Threonin, Polare Aminosäure mit OH-Gruppe -> kann phosphoriliert werden
Polypeptidkette mit polaren und unpolaren Seitenketten faltet sich so, dass alle unpolaren Seitenketten nach innen zeigen -> hydrophober Teil vom wässrigen Außenmillieu abgegrenzt, polare Seitenketten zeigen nach außen und können Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden, bei Membranproteinen andersherum; große Diversität an 3D Strukturen
interchain disulfide Bond
kovalente Atombindung zwischen zwei Schwefelatomen von Cysteinmolekülen von zwei Aminosäureketten
intrachain disulfide bond
kovalente Atombindung zwischen zwei Schwefelatomen von Cysteinmolekülen innerhalb einer Aminosäurekette
Alpha-Helix
spiralförmige Struktur einer Aminosäurenkette
Beta-Faltblatt
blattartige Struktur (Pfeile) einer Aminosäurekette
Quarternary structure
komplexe 3D Proteinstruktur aus vier Teilen
Phosphorilierung von Proteinen
= Anhänhen von einer Phosphatgruppe, dabei ATP-Verbrauch, kann Proteine aktivieren oder inaktivieren