Zellbiologie Vorlesungen

- Über wieviele Valenzelektronen die Elemente verfügen
- Dass die Elemente ähnliche chemische Eigenschaften haben

- Bindungspartner haben eine unterschiedliche Elektronegativität
- Atom mit der größeren EN zieht die bindenden Elektronen des Atoms mit der kleineren EN zu sich heran.

Gibt die Anzahl der Protonen an.

Veränderte Anzahl an Neutronen im Kern, aber Protonen und Elektronen bleiben gleich.

Anziehende Wechselwirkung zwischen einem kovalent gebundenen Wasserstoffatom und einem freien Elektronenpaar eines in einer Atomgruppierung befindlichen Atoms.

Die besonderen Eigenschaften von Wasser beruhen auf seiner Fähigkeit bis zu 4 H-Brücken pro Wassermolekül auszubilden.

- Hoher Siedepunkt
- Hohe Verdampfungswärme
- Hohe spezifische Wärmekapazität
- Gutes Lösungsmittel
- Dichteanomalie

Maß dafür, wo sich in einer Dissoziationsreaktion ein Gleichgewicht einstellt, also in welcher Form der Stoff bevorzugt vorliegt.

- hoher Siedepunkt
- Dichteanomalie
- hohe spezifische Wärmekapazität

Da die Dichte vom Eis niedriger ist, als die des Wasser.

- pH 5
- Es handelt sich um eine saure Lösung

H,C,O,N,S,P

Die Dichte von Eis ist geringer als die Dichte von Wasser. Bei allen anderen Stoffen gilt aber das Gegenteil, also: Dichte eines Feststoffes ist größer als die Dichte einer Flüssigkeit.

- Ionische Bindung: Zwischen Bindungspartnern, bei denen die Elektronegativitätsdifferenz einen bestimmten Wert überschreitet.
- unpolare kovalente Bindung: Zwischen Bindungspartnern mit gleicher Elektronegativität.
- polare kovalente Bindung: Zwischen Bindungspartnern mit unterschiedlicher Elektronegativität.

Wasser kann mit sich selber Bindungen eingehen/reagieren. Auch Autoprotolyse.

Ionenprodukt ist das Produkt der Stoffmengenkonzentrationen aller in einem Medium gelöster Ionen.

- Maß für den sauren oder basischen Charakter einer wässrigen Lösung.
- pH-Wert ist der negative dekadische Logarithmus der Konzentration von Protonen

Art und Weise wie Atome miteinander verknüpft sind. Unterschiedliche Konnektivität = unterschiedliche chemische und physikalische Eigenschaften

Verbindungen, die die gleiche Summenformel bei unterschiedlichen molekularem Aufbau oder unterschiedlicher Raumstruktur haben.

- Konstitutionsisomere
- Stereoisomere: Konfigurationsisomere (Enantiomere, Diastereomere, Cis-Trans-isomere), Konformationsisomere

Wenn eine Verbindung asymmetrisch aufgebaut ist, durch Spiegelung aber gleich aussieht. Sie kann nicht durch Drehen oder Verschieben zur Deckung gebracht werden.

- erzeugen asymmetrische Raumstrukturen
- wichtig für Medikamente und biochemische Prozesse

- physikalische Eigenschaften
- z.B. Licht um einen spezifischen Drehwinkel zu drehen
- kein Unterschied in chemischen Eigenschaften

- besitzen mindestens ein Chiralitätszentren
- unterscheiden sich in allen Chiralitätszentren
- ihre beiden Konfigurationen nennt man Stereoisomere (Bild und Spiegelbild)
- können auch durch Drehung nicht ineinander überführt werden

- Anordnung längster C-Kette senkrecht
- C-Atom mit höchster Oxidationsstufe nach oben
- Ausrichtung des Substituenten höchster Priorität am Chiralitätszentrum bestimmt ob L- oder D-Form
- bei Aminosäuren z.B. NH2

- Hydroxyl-
- Aldehyd-
- Keto-
- Carboxyl-
- Phosphat-
- Amin-

Epimerie sind Diastereomere, die sich in der Konfiguration nur an einem Chiralitätszentrum, mit Ausnahme des letzten asymmetrischen C-Atoms unterscheiden. Alle anderen Stereozentren in den Molekülen sind jeweils gleich.
Beispiel: D-Mannose und D-Glukose

Spezialfall der Diastereomere, der durch Ringbildung entsteht.

- Anomere entstehen durch Halbacetalbildung.
- Bei Cyclisierung von offenkettigen Furanosen und Pyranosen entsteht ein neues Chiralitätszentrum am Carbonyl-Kohlenstoff (C1), das als anomeres C-Atom oder anomeres Zentrum bezeichnet wird.

- Unter Wasserabspaltung entsteht glykosidische Bindung
- Disaccharid ist ein Vollacetal

- Alpha-1,4-glykosidische Bindung
- Beta-1,4-glykosidische Bindung
- Alpha-1,4-glykosidische Bindung

- Cellulose (Pflanzenzellwand): beta-1,4-glykosidisch verknüpft, aus beta-D-Glucoseeinheiten
- Stärke (Reservestoff Pflanzen): alpha-1,6-glykosidisch (Amylopektin), alpha-1,4-glykosidisch (Amylose) aus alpha-D-Glucoseeinheiten
- Glycogen (Leber, Muskelzellen): alpha-1,4-glykosidisch verknüpft aus alpha-D-Glucoseeinheiten

- Länge der Kohlenstoffkette (Anzahl C-Atome)
- Anwesenheit und Anzahl von cis-Doppelbindungen
- je länger die ungesättigte Kette, desto höher die Schmelztemperatur
- cis-Doppelbindungen setzen Schmelztemperatur stark herab

- gesättigte Fettsäuren haben mehr Kontaktflächen zwischen einander
- van-der-Waals-Kräfte

- gesättigt: hat keine C-C-Doppelbindungen (bei Raumtemperatur fest)
- ungesättigt: hat mindestens eine C-C-Doppelbindung (bei Raumtemperatur weich oder flüssig)

- trans: Ketten werden linear verknüpft, mehr van-der-Waals-Kräfte
- cis: Ketten haben "Knick", weniger van-der-Waals-Kräfte

Speicherung von Energie und Ausbildung von Zellstrukturen (Membranen)

- Triaglyceride, nur drei Fettsäuren, die an Glycerinmolekül geknüpft sind(Speicherform der Adipocyten)
- kugelförmige Tröpfchen bis 1 µm Durchmesser
- entstehen durch Veresterung

- Glycerophospholipide
- Sphingolipide
- Glycolipide
- Cholesterin (keine Fettsäure, sondern Isoprenabkömmling)

- Steroid und Isoprenabkömmling
- erhöht Fluidität bei festen Membranen mit vielen Alkylresten
- vermindert starre Ringstruktur bei Membranen mit vielen ungesättigten Alkylresten

Größe und Ladung

- Nukleotid: Zucker, Base, Phosphatanteil
- Nukleosid: Zucker und Base

- Energieträger (ATP)
- Signalmoleküle (cAMP)
- Cofaktor bei enzymatischen Reaktionen

- DNA ist Doppelstrang
- Stränge ordnen sich helikal an (antiparallele Anordnung)
- Doppelstrang beruht auf Wasserstoffbrückenbindungen zwischen komplementären Basen
- Verhältnis der komplementären Basen zueinander immer 1:1

- seitliche Lücken in der helikalen DNA-Struktur
- major groove: große Furche
- minor groove: kleine Furche
- Basen sind dort besonders zugänglich und Bindeproteine können dort gezielt binden (z.B. für Replikation)

- Hydrophobe Wechselwirkungen zwischen aufeinanderfolgenden Basen der DNA (van der Waals Kräfte).
- verleiht der DNA maßgeblich ihre Stabilität

- Zuckermoleküle der DNA haben eine Hydroxylgruppe mehr > weniger reaktiv
- Doppelstrang bildet zusätzlichen Schutz und Stabilität

- Phosphodiesterbindung: 3´-Hydroxylgruppe des einen Nukleotids mit 5´-Phosphatgruppe des anderen
- Wasserstoffbrückenbindungen: zwischen den komplementären Basenpaaren
- Esterbindungen: Verknüpfung Phosphat mit der Desoxyribosegruppe

Die Synthese der Nukleinsäuren erfolgt immer nur in eine Richtung.

5´nach 3´ im Einbuchstabencode

5´-Ende: Phosphatgruppe am 5. Kohelnstoffatom des Zuckers
3´-Ende: Hydroxygruppe am 3. Kohlenstoffatom des Zuckers

- Synthese von RNA anhand der DNA-Vorlage durch die RNA-Polymerase
- Transkriptionsfaktoren müssen davor binden
- codierender Bereich wird in mRNA umgeschrieben

- codogener Strang: Strang, an dem die Polymerase arbeitet
- codierender Strang: dient als Matritze und ist der Bereich, der repliziert werden soll. Ist komplementär zum codogenen Strang

Der Sequenz des codierenden Strangs.

- Im Cytoplasma
- Initiation: mRNA lagert sich an Untereinheit des Ribosoms an, welches tRNA mit Anitcocon (UAC) gebunden hat. Wandert in 3´Richtung der mRNA bis es Startcodon (AUG) trifft.
- Elongation: Start-tRNA besetzt A-Stelle und rutscht dann weiter zur p-Stelle. Dabei Verknüpfung der Aminosäuren zu Polypeptid. Entladene tRNA rutscht zur t-Stelle und verlässt das Ribosom.
- Termination: Ribosom erreicht Stoppcodon (UAG, UGA, UAA) und zerfällt in Untereinheiten. Polypeptid wird freigesetzt.

- degeneriert: mehrere Tripplets codieren für eine AS > höhere Fehlertoleranz
- nicht überlappend und kommafrei: Basentripletts überschneiden sich niemals, es gibt keine Zwischenräume
- universell: fast alle Organismen verwenden denselben genetischen Code. Er ist hochkonserviert.

- Ribosom übersetzt mRNA in Protein
- mRNA
- tRNA
- rRNA

Start-Codon: AUG
Stopp-Codon: UAG, UGA, UAA)

Methionin

- Nukleosom: Aufwicklung der DNA auf Histone
- Chromatinschleifen: Verdrillung der Nukleosomen
- kondensiertes Chromatin
- Chromosomen

Aminosäuresequenz bestimmt die Proteinstruktur und somit auch seine Funktion.

- Aminosäuren
- kann man auch als Zwitterionen beschreiben, da Carboxyl- und Aminogruppe

- Werden durch Codons des genetischen Materials codiert.
- Alle außer Serin, also 20

Stoffe, die sowohl als Säure, als auch als Base reagieren können.

- pH-Wert, an dem die Nettoladung der Aminosäure gleich null ist.
- Molekül am pI in Wasser schwer löslich

- unpolare AS
- polare AS (bzw. neutrale)
- basische AS
-saure AS

- essentielle: können vom Menschen und anderen Säugern nicht synthetisiert werden, müssen mit Nahrung aufgenommen werden.
- semiessentielle: werden vom Körper nicht ausreichend hergestellt, also zusätzliche Aufnahme über Nahrung notwendig.
- nicht-essentiell: können ausreichend vom Körper produziert werden.

- Entsteht wenn alpha-Carboxylgruppe der ersten AS mit alpha-Aminogruppe der zweiten AS reagiert.
- wird formal Säureamidbindung genannt und entsteht unter Wasserabspaltung.

Immer vom N-Terminus zum C-Terminus

- CO- und NH-Gruppen innerhalb der Hauptketten verbinden sich über H-Brücken miteinander.

- Alpha-Helix: immer rechtsgängig, 3,6 AS pro WIndung, Seitenketten stehen wie Stacheln ab
- beta-Faltblatt: Antiparallel oder parallel verlaufende Stränge über H-Brücken verbunden, Reste alternierend auf gegenüberliegender Seite der Kette
- beta-Schleife: bildet Haarnadelkurven, erlaubt turn im Faltblatt, umfassen 4 AS

- Wasserstoffbrücken: zwischen H-Atom und Elektronendonator
- Ionische WW: unterschiedlich geladene Seitenketten ziehen sich an
- Hydrophobe WW: Hydrophobe Seitenketten lagern sich zusammen
- Disulfidbrücken: Möglich zwischen zwei Cysteinen. Kovalente Bindung von zwei S-Atomen

Aufbau eines Proteinkomplexes aus mehreren Polypeptidketten, z.B. Hämoglobin

- strukturelle Veränderung des Proteins > Funktionsverlust
- z.B. durch extreme Temperatur oder chemische Substanzen
Es gibt reversible und irreversible Denaturierung

Aktivierungsenergie

- Exergon: spontane Reaktion, Produkte haben niedrigere freie Energie als Edukte > Energie wird freigesetzt
- Endergon: nicht spontane Reaktion, Produkte haben höhere freie Energie als Edukte > Energie wird benötigt

- wird benötigt um eine chemische Bindung aufzubrechen
- Schwelle, die überschritten werden muss, damit eine Reaktion stattfinden kann
- Übergangszustand: kurz und hat höchstmögliches Energiepotential

- substratspezifisch
- aktives Zentrum wird durch Eigenschaften der AS definiert
- müssen Konformation für Wirksamkeit behalten
- wirkspezifisch
- haben Temperatur- und pH-Optimum
- sind Proteine

Durch Katalyse. Also Enzym wird als Katalysator hinzugefügt und senkt die Aktivierungsenergie.

- Reaktion wird beschleunigt
- Reaktionsgleichgewicht bleibt gleich

- wirkspezifisch: katalysieren nur bestimmte Reaktionen
- substratspezifisch: können nur ein Substrat oder mehrere Substrate mit ähnlichen Eigenschaften binden

Enzyme können bei diesem Optimum am besten wirken.

- Substrat-Enzym Bindung erfolgt nicht nach Schlüssel-Schloss-Prinzip, sondern nach inducted fit
- Bindung von Substrat an Enzym ist nicht optimal > aktives Zentrum oder Enzym verändert seine Konformation leicht
- so ist die Bindung perfekt

- binden Edukte so, dass sie zueinander richtig ausgerichtet sind
- binden Edukte so, dass die Substrate gebogen werden > Aufbrechen der Bindung wird erleichtert
- binden Edukte so, dass das Milieu im aktiven Zentrum für die substratspezifische Reaktion optimal ist
- beteiligen sich selbst an der Reaktion und gehen vorübergehend kovalente Bindungen mit den Substratmolekülen ein

- Temperaturen außerhalb des Temperaturoptimums > chemische Bindungen im aktiven Zentrum werden beeinträchtigt, oder irreversible Denaturierung
- pH-Werte außerhalb des Optimums führen zu Veränderung des ASrests im aktiven Zentrum > Beeinträchtigung der Funktion oder irreversible Denaturierung

- Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel
- Erhöhung der Temperatur um ca 10°C führt zu einer Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit

- Regulatorische Moleküle: Inhibitoren oder Aktivatoren, die die Enzymaktivität direkt regulieren
- Cofaktoren: einige Enzyme benötigen Bindung an Cofaktor, um ihre Aktivität zu erlangen
- Kompartimentierung: Lagerung von Enzymen in Kompartimenten und Freisetzung nur unter bestimmten Bedingungen
- Feedback-Hemmung: Metabolische Schlüsselenzyme werden durch das Endprodukt der Reaktion, die sie katalysieren gehemmt

- Reversible Inhibitoren:
> kompetitive: konkurrieren mit Substrat um Bindung ans aktive Zentrum
> nicht-kompetitive: binden an das Enzym und führen zu Konformationsänderung, dass das Substrat nicht binden kann
- Irreversible Inhibitoren: binden ans aktive Zentrum und bleiben dort, da die Bindung sehr fest ist
- Allosterische Aktivatoren: binden am Enzym und führen zur Konformationsänderung, so dass das Substrat binden kann

- Eukaryoten: 0,01mm = 10µm > ca 20-40µm
- Prokaryoten: 0,001mm = 1µm > ca 5-10µm

- Oberfläche-Volumen-Verhältnis: Oberfläche bestimmt max. Austauschvorgänge, Volumen bestimmt Menge von Nährstoffen/Abfallprodukten
- Diffusiongeschwindigkeit von Molekülen: abhängig von Molekülgröße > Transport, Bewegung innerhalb von Zellen
- Konzentration von Reaktanten und Katalysatoren: doppelte Größe erforderlich > Kompartimentierung durch innere Membranen

Sie treffen zufällig durch ungerichtete Bewegung aufeinander.

- Transportproteine
- Vesikeltransport
- Cytoplasma-Strömung

Alles Leben ist an Zellen gekoppelt.

- Abgrenzung gegen Umwelt
- organische Reaktionen, die sich selbst erhalten
- Steuerung durch Informationsträger
- Fähigkeit zur Replikation
- Evolution
- Reizbarkeit: Signale wahrnehmen, verarbeiten, reagieren

- Membran
- DNA
- Ribosom
- Energie

Vorläufig begründete Vermutung/Erklärung, muss widerlegbar sein (durch Experiment, Messung)

- Gruppe aufeinander bezogener Hypothesen, umfassender Erklärungsansatz
- ist veränderbar
- basiert auf Schlussfolgerungen

Beschreibt Zusammenhänge zwischen beobachteten Phänomenen (keine Erklärungen)

- Vergleich zwischen Kontrollansatz und Experimentalansatz
- dürfen sich nur in einer Variablen unterscheiden
- ohne Kontrolle keine Aussage möglich

Vor 3500 Millionen Jahren

1) abiotische Synthese von kleinen organischen Molekülen
2) Verknüpfung zu Makromolekülen
3) Verpackun in Liposomen (spontan)
4) Entstehung selbstreplizierender Moleküle (RNA)
5) Übergang RNA-Welt zur DNA-RNA-Protein-Welt

- durch eigene Membran abgegrenzter Reaktionsraum

- durch mind. Zwei Membranen abgegrenzter Reaktionsraum mit eigenem Genom
- besteht aus mehr als nur einem Kompartiment

Eine Membran trennt immer eine plasmatische von einer nichtplasmatischen Phase.