Ring II Biochemie

• chemische Energie (Zuckermoleküle)
• kinetische Energie
• Wärmeenergie
• Strahlungsenergie

• Delta G
• Zustandsgröße in der Thermodynamik

ΔG = ΔH – ΔS*T

Änderung der System-Enthalpie

Änderung der System-Entropie

nur Prozesse mit negativem ΔG

senken die freie Enthaloie des Systems, in dem sie ablaufen

ΔG < 0

in biologischen Systemen

• pH = 7
• c = 1 Mol/L
• alle Komponenten werden in einer c von 1 Mol/L betrachtet, außer Protonen, dort pH7
• muss negativ sein

• Bewegung infolge Schwerkraftwirkung
• Diffusion (dann hoher Grad an Entropie)
• Chemische Reaktion (zB Zuckermolekül wird in einfachere, energieärmere Stoffe zerlegt)

• hohe freie Anfangsenthalpie
• Freisetzung von Energie
• wenn ΔG<0
• Reaktion läuft freiwillig ab

• niedrige freie Anfangsenthalpie
• Energie wird hineingesteckt
• wenn ΔG>0

• Adenin (organ. Base)
• Ribose
• 3 Phosphorsäurereste

Verbindung einer Phosphorsäure über ein Sauerstoffmolekül mit einer 2. Phosphorsäure

• bei Spaltung jeweils Freisetzung von ca. ΔG0 = -30,5 kJ/Mol

ATP + H2O = ADP + P, liefert freie Enthalpie

CnH2nOn

C6H12O6

C3H6O3

Glycerinaldeyhd

Dihydroxyaceton (direktes Abbauprodukt des Traubenzuckers)

Ribose (Bestandteil der DNA)

Ribulose (Stoffwechselzwischenprodukt bei FS)

Glucose (Traubenzucker) oder Galactosr, beides Energiequellen für Lebewesen

Fructose (Energiequelle für Lebewesen)

C=O Doppelbindung am C-1 Atom

C=O Doppelbindung am C-2 Atom

organische Substanzen mit gleicher Summenformel, aber unterschiedlicher räumlicher Struktur

= Konstitutionsisomerie

• unterschieden sich im Muster der kovalenten Bindung

= cis/trans isomere

• unterscheiden sich in der Anordnung der Substitutionen an C-C doppelt gebundenen Kohlenstoffatomen

die beiden X-Substituenten (=die größeren Substituenten) befinden sich auf derselben Seite

die beiden X-Substituenten befinden sich auf gegenüberliegenden Seiten

aus zwei Glucose-Molekülen unter Abspaltung von H2O; Bindung über C Atom an den C-1 und O des C-4

• (1,4)-glycosidische Bindung
• energiereich, kann bei Spaltung Energie freisetzen
• =Malzzucker

aus Glucose und Fructose, Verbindung an C-1 Atom der Glucose und dem O-Atom am C-2 der Fructose

• (1-2)-glycosidische CH2OH-Bindung
• unter Abspaltung von H2O
• =Rohrzucker
• Achtung: Fructose ist zwar eine Hexose, bildet aber nur einen fünfgliedrigen Kohlenstoffring aus

Ausbildung eines weiteren Chiralitätszentrums:

alpha-D-Glukose: OH-Gruppe am C-1 zeigt nach unten

beta-D-Glukose: OH-Gruppe am C-1 zeigt nach oben

• sind ineinander überführbar

• pflanzlich
• Erscheinungsformen: unverzweigte Amylose, verzweigtes Amylopectin
• an jedem 30. Glukose-Molekül

Form der pflanzlichen Stärke, reines Glucose-Polymer!!!

• tierisch
• stärker verzweigt als Amylopectin
• an jedem 10. Glucosemolekül
• Anlagerung in Form dichter Gruppen von Körnern in Leber- und Muskelzellen
• sind reine Glucose-Verbindungen

• Anomerien bei alpha- und beta-D-Glucose
• Stärke: 1-4-Verknüpfung von alpha-Glucoseresten
  • alle Monosaccharid-Reste weisen dieselbe Orientierung auf
• Cellulose: 1-4-Verknüpfung von Beta-Glukoseresten
  • jeder zweite Glucoserest steht auf dem Kopf (relativ zum benachbarten Rest)

• besitzt alternierend angeordnete OH-Gruppen
• parallel liegende Cellulose-Moleküle werden durch WSBB zwischen den Hydroxylgruppen an den C-Atomen 3 und 6 der Glukoseereste verbunden
• ein Cellulosemolekül = unverzweigtes Polymer aus Beta-D-Glukoseresten
• ca 80 Cellulosemoleküle lagern sich zu einer Mikrofibrille an
• Mikorfibrille stellt Hauptstrukturelement einer pflanzl. Zellwand dar

Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Prolin

nur hier keine Spiegelbildiosmerie

• tragen Amino- und Säuregruppe, daher unpolar da keine Ladung
• AS-Gruppe immer am C-" des benachbarten H-Atoms
• unpolare Reste

Serin, Threonin, Cystein, Tyrosin, Asparagin, Glutamin

pH-Wert , an dem AS nach außen hin elektrisch neutral sind

• kann bei Zwitterionen oder Ampholyten der Fall sein

Moleküle, die mind. eine pos und eine neg. Ladung tragen

• zB AS und Proteine
• nach außen hin neutral geladen
• funktionelle Gruppen sind typischerweise Säure- oder Basegruppen
• Säuregruppe: negativ geladen, Aminogruppe: positiv geladen

pKs1 + pKs2 / 2

Löslichkeit ist hier am geringsten

Asparaginsäure, Glutaminsäure, Lysin, Arginin, Histidin

Asparaginsäure, Glutaminsäure

Lysin, Histidin, Arginin

<100 AS

Kondensation der Carboxylgruppe des einen AS-Moleküls mit ser Aminogruppe des anderen AS-Moleküls

• Peptidbindung: C (OH) bindet an (H) N
• unter Abspaltung von H2O
• konsekutive Bildung, beginnend mit N-Terminus

Bindungsabstand C-N

Einfachbindung: 0,149 nm (nicht bei AS)

Doppelbindung: 0,127 nm (nicht bei AS)

Peptidbindung: 0,132 nm

• = Abfolge der AS
• charakteristische Sequenz bestimmter AS
• Festlegung durch die ihr zugrunde liegenden Erbinformation

Aminoterminus (Beginn): letzte AS mit freier N-Stelle

Carboxyterminus: letzte AS mit freier C-Stelle

• Aufteilung in Alpha-Helix oder Beta-Faltblattstruktur, abhängig vom Rest
• Alpha-Helix: gewunden, an jedem vierten AS-Rest miteinander verknüpft
• Beta-Faltblatt: 2 oder mehrere Bereiche der Kette sind Seite an Seite zueinander ausgerichtet & durch WSBB verbunden
  • können parallel oder antiparallel ausgerichtet sein
  • bilden kernbereiche vieler globulärer Proteine
• sind durch Wiederholung eines Musters gekennzeichnet

Beachtung weiterer Bindungen:

• VDW-Kräfte
• WSBB zwischen polaren Seitenketten
• Ionenbindungen zwischen ungleichnamig geladenen Seitenbindungen
• Disulfidbrücken (kovalente Bindung, zwischen zwei N-Atomen von zwei Cysteinresten)

Prolin, führt zu Knicken in der Sekundärstruktur

Sekundär: überwiegend Bindungen zw. Gerüstbestandteilen

Tertiärstruktur: gesamte Raumstruktur einer Polypeptidkette --> nicht kovalente Bindungen (WSBB, VDW, ionische, hydrophobe Bindungen) und kovalente WW

In der Tertiärstruktur

• es ist energetisch günstig, wenn sich unpolare Gruppen zusammenlagern und damit die Gesamtoberfläche zum polaren Lösungsmittel reduzieren
• --> geordnete Solvathülle aus Wasser wird kleiner, das Volumen für die ungeordnete Bewegung des Wassers jedoch höher
• =entropischer Effekt

zwei oder mehr Polypeptidketten, die sich zu einem funktionellen Makromolekül zusammenlagern

• = multimeres Protein
• Monomere werden nur durch nicht kovalente WW zusammengehalten
• zB Collagen

• Histidin
• Leucin
• Isoleucin
• Lysin
• Valin
• Methionin
• Threonin
• Tryptophan
• Phenylalanin

Fettsäuren: 38 kJ/mol

Kohlenhydrate: 17 kJ7mol + 2g H2O/g Kohlenhydrat

• Triglyceride: 400.000 kJ
• Proteine: 100.000 kJ
• Glykogen: 2.500 kJ
• Glucose: 160 kJ

1 Mol Glycerin + drei Fettsäuremoleküle

Säure + Alkohol

Cis-konfigurierte Doppelbindung

• = Steroid
• Ausgangsverbindung für Synthese anderer Steroide, zB Geschlechtshormone
• unterscheiden sich in den funktionellen Gruppen & dem Sättigunsgrad der Ringe
• wichtig f. Membranstabilität

bei mittleren Temperaturen:

• Herabsetzung von Fluidität, indem die lateralen Bewegungen der Phosphorsäurereste gehemmt werden

bei niedrigen Temperaturen:

• Verhinderung der Verfestigung der Membran durch Störung der Ausbildung einer regelmäßigen Packung der Phospholipidmoleküle

wasserlösliche Fettkügelchen, werden von Triglyceriden, Phospholipiden, Cholesterin und einerm Protein in der Epithelzelle gebildet

• Chylomikronen
  • in Darmmucose gebildet
• VLDL
  • in Leber gebildet
• LDL
  • entsteht in Blut aus VLDL
• HDL
  • in Leber gebildet