AMM II VO3 - Görke

1. Chemikalien - Chemotrophen

a) chemoorganotrophen

• verwenden organische Verbindungen als Elektronendonoren und Reduktionsmittel
• sind heterotroph - Kohlenstoff Quelle auch org. Verbindungen
• meisten Mikroben in Laborkulturen und auch Pathogenen
• hier sind Aerobe Respiration, anaerobe Fermentation, Methylotrophie usw.

b) Chemolithotrophen

• anorgnaische Verb. als Elektronenquelle und Reduktionsmittel - H2S, H2, Fe2+, NH4+
• autotrpoh, Kohlenstoff aus CO2
• mikroben in biogeochemischen Zyklen

2. Licht

a) anoxygene phototrophe

• autotroph
• Elektronendonor ist nicht H2O, es entsteht kein O2
• geht der oxyg. PS voraus
• violette Bakterien, grüne Schwefelbakterien

b) oxygene photosynthese

• autotroph
• Elektronendonor ist H2O, es entsteht O2
• Cyanobakterien, Algen, Pflanzen

ATP - universelle Energieeinheit der Zelle

Hoch energetische Phosphoanhydrid Bindungen, die dann Energie liefern können - in Anabolimsus verwendet, es entstehen ADP+Pi

Pro Bindung 31,8kJ/mol

Aber um ATP auzubauen, braucht man mehr als 31, da die ATP:ADP Konzentration in der Zelle 7:1 beträgt (Verhältnis)

Andere hochenergetische Bindungen: ACetyl-phosphat, ADP, PEP, 1,3-bisphosphogylcerat

Weniger energiereicht sind phosphoester bindungen - AMP, Glucose-6-phosphat

Auch energiereich thioester - Acetyl-CoA

PEP - Energiequelle in PTS

Acetyl Coa - in beta oxidation, wird oft in Femrmentation erzeugt

1. Substratkettephosphorylierung

2. Oxidative Phosphorylierung

3. Photophosphorylierung

Substrat mit hoch energetischen Phosphat Bindungen oder COenzym A molekül wird hydrolysiert, treibt ADP Phosphorylierung an

in Katabolismus organischer Verbindungen - Glycolyse, Krebs

Zyklus, Entner Doudouroff

Ein Molekül gibt Elektronen in eine Elektronenkette

Bewegung von Elektronen vom Donor zum Akzeptor generiert proton motif force - treibt ATP Synthese an

Pmf - durch PRotonentransport angetrieben, es ist ein elektrochemischer Gradient über der MMembran - erzeugt die KRaft, die zur Synthee von ATP verwendet wird

Atmung

Energiequelle Licht - regt Elektronen in Chlorophyll an - sie gehen durch Elektronentransportkette - pmf wird produziert - ATP Synthese

• biologische Katalysatoren
• erniedrigen die Aktivierungsenergie - die Energie die verbraucht oder benötigt wird, eine Rekation im Gang zu setzen
• beschleunigen die Reaktion, aber verändern energetisches GGW nicht
• können inhibiert werden
• können reguliert werden
• sind sehr efizient - 10^8 bis 10^10 schneller als ohne
• haben Spezifität für einige Substrate
• viele sind auf cofaktoren angewiesen
• gehen in die REaktion nicht ein und werden nicht verbraucht

Holoenzym = Apoenzym + Cofaktor

1. Coenzym - Temporär an Enzym gebunden - NADH, NADPH, FADH2, ATP, CoA
2. Prosthetische Gruppen - permanent an Enzym gebunden -Heme C in Cytochrom, Liponsäure, Flavodoxin
3. Anorganische Ionen: Mg, Fe, Ca, Zn...

1. Competitive Inhibition - Inhibitor bindet an aktive Bindestelle des Enzyms, Substrat kann nicht mehr binden
2. Non competitive inhibition - Inhibitor bindet an eine andere Bindestelle an Enzym, es gibt eine Konformationsänderung in aktiver Bindestelle, Substrat kann nicht mehr binden

Um unnötiges Ressourcen Verbrauch zu vermeiden, gibt eS Feedback regulation.

Endprodukt oder Intermediat inhibiert ein Enzym, das früher im pathway aktiv ist - so wird dieser WEg nicht mehr aktiv, er ist deaktiviert

= Endprodukt inhibition = Feedback inhibition

Beispiel ist Glucose-6-phosphat auf Glucokinase und PEP auf

Phosphofructokinase

Oft erste Enzym im Weg

Oft gefunden in Biosynthesintetischen Wege für Aminosäuren, Purine, Pyrimidine, Vitamine

Falls sie von NAhrungsquelle aufgenommen werden können, werden diese pathways inhibiert

1. Glycolyse = Glucose zu Pyruvat, Energiegewinn: Substratkettephosphorylierung, NADH und ATP produziert (2ATP)
2. Krebs Zyklus = Substratkettephosphorylierung, ATP, FADH2, NADH (2ATP)
3. Atmungskette - ELektronentransportkette, NADH und FADH2 geben Elektronen ab, sie sind weiter transportiert, pmf hhergestellt, ATP produziert (34 ATP)

Oberer Zweig der Glykolyse = Vorbereitungsstadium:

1-3: Zwei ATP-Moleküle werden zur Phosphorylierung von Glucose und zur Erzeugung von Fructose-1,6-bisphosphat verwendet.

4: Fruktose-1,6-bisphosphat wird in zwei Dreikohlenstoffverbindungen gespalten: Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) und Dihydroxyacetonphosphat (DHAP).

5: DHAP und GAP sind leicht ineinander umwandelbar  zwei Moleküle GAP werden in den unteren Zweig der Glykolyse eingespeist

Keine Redoxreaktionen; 2 ATP verbraucht

Unterer Zweig der Glykolyse = Energiesparstufe:

6: GAP wird oxidiert, was mit der Bildung einer hochenergetischen Bindung zwischen dem Zucker und P. = energiereiches 1,3-Bisphosphoglycerat einhergeht

7: Phosphorylierung auf Substratebene: Bildung von ATP

8-9: Die P-Gruppe wird verlegt. Durch den Verlust von H2O wird die Phosphatbindung im PEP zu einer hochenergetischen Bindung aufgewertet

10: Phosphorylierung auf Substratebene: Bildung der ATP 1-Redoxreaktion; 4 ATP generiert

Der glykolytische Weg allein reicht zwar aus, um ATP herzustellen, reicht aber nicht aus, um das Leben zu erhalten, da ihm das Redoxgleichgewicht fehlt, d. h. die Fähigkeit, NAD+ zu regenerieren

Glucokinase, Isomerase, Phosphofructokinase, Aldolase, Isomerase/Mutase, Glyceraldehyd-3-phosphat Dehydrogenase, Phosphogylcerokinase, Phosphogylceromutase, Enolase, Pyruvat kinase

Glucokinase, Phosphofructokinase, Pyruvat kinase - beshcleunigen irreversible REaktionen

Feedback regulation:

GLucokinase bei Glucose-6-phosphat - Inhibition

Phosphofructokinase bei PEP

Feedforward activation

Fructose-1,6-bisphosphat zu Pyruvatkinase

Energieregulation

ADP catalysiert Phosphofructokinase

ATP inhibiert phosphofructokinase und Pyruvat kinase

Pasteur-Effekt (1861): Hefe verbraucht viel mehr Glukose, wenn sie ohne Sauerstoff gezüchtet wird. Unter aeroben Bedingungen (die die ATP-Produktion durch Atmung ermöglichen) wird die Glykolyse gehemmt